Proline często znajduje się na końcu helisy α lub w zwojach lub pętlach. W przeciwieństwie do innych aminokwasów, które występują prawie wyłącznie w postaci transformowanej w polipeptydach, prolina może występować w peptydach w konfiguracji cis.
Czy helisy alfa zawierają reszty proliny?
Teraz, gdy w Protein Data Bank znajduje się ponad 30 000 struktur białkowych, jasne jest, że reszty proliny są obecne w α-helisach, gdzie często odgrywają ważną rolę w strukturze i funkcji białka.
Jakie aminokwasy są w alfa helisach?
Każdy z 20 aminokwasów może uczestniczyć w α-helisie, ale niektóre są bardziej uprzywilejowane niż inne. Ala, Glu, Leu i Met są najczęściej spotykane w helisach, podczas gdy Gly, Tyr, Ser i Pro są mniej prawdopodobne.
Czy arkusze beta zawierają prolinę?
Proline nie jest faworyzowany w strukturach arkuszy beta, ponieważ nie może ukończyć sieci wiązania H. Kiedy prolina występuje w arkuszach, może to być wypukłość lub krawędź arkusza, gdzie brak donora wiązania aminowego nie jest krytyczny.
Co zawiera alfa helisy?
Alfa helisa (α-helisa) jest powszechnym motywem w strukturze drugorzędowej białek i jest konformacją prawoskrętnej helisy, w której każdy szkielet grupy N-H jest wodorem wiązania ze szkieletem C=O. grupa aminokwasów zlokalizowana cztery reszty wcześniej wzdłuż sekwencji białka.