Hydroliza pierścienia β-laktamowego w penicylinie powoduje jego nieaktywność. Niestety, ze względu na wysoką reaktywność pierścienia β-laktamowego, penicylina może reagować z wodą w warunkach kwaśnych (jak w żołądku), rozrywając pierścień β-laktamowy, w reakcja hydrolizy.
Dlaczego szczep pierścieniowy beta-laktamowy?
Z powodu naprężenia pierścienia β-laktamy są łatwiej hydrolizowane niż liniowe amidy lub większe laktamy. … Ponieważ geometria wiązania piramidalnego jest wymuszana na atomie azotu przez naprężenie pierścienia, rezonans wiązania amidowego jest zmniejszony, a karbonyl staje się bardziej podobny do ketonu.
Czy pierścień beta-laktamowy jest stabilny?
Stwierdzono, że jest najbardziej stabilny przy około pH 5 w roztworze wodnym (w 35°C) [35] i jest bardziej stabilny niż inne β-laktamy w warunkach obojętnych lub kwaśnych. Zwiększona stabilność jest prawdopodobnie spowodowana zmniejszonym naprężeniem pierścienia β-laktamowego, ponieważ nie jest on połączony z pierścieniem wtórnym (ryc. 1B) [35].
Jak działa pierścień beta-laktamowy w penicylinie?
Penicylina i większość innych antybiotyków beta-laktamowych działa poprzez hamowanie białek wiążących penicylinę, które normalnie katalizują sieciowanie ścian komórkowych bakterii. W przypadku braku antybiotyków β-laktamowych (po lewej) ściana komórkowa odgrywa ważną rolę w rozmnażaniu bakterii.
Co psuje pierścień beta-laktamowy?
Beta-laktamazy to rodzina enzymów biorących udział w oporności bakterii na antybiotyki beta-laktamowe. Działają poprzez rozerwanie pierścienia beta-laktamowego, który umożliwia działanie antybiotyków podobnych do penicyliny.
