Że ubikwitynacji i degradacji PKC zapobiega hamowanie aktywacji PKC wykazano po raz pierwszy, że kinaza białkowa Ser/Thr wykazuje degradację białka zależną od aktywacji (25), która działa jako mechanizm regulacyjny ze sprzężeniem zwrotnym.
Co powoduje degradację białka?
Białka są oznaczone do degradacji przez przyłączenie ubikwityny do grupy aminowej łańcucha bocznego reszty lizyny. Następnie dodaje się dodatkowe ubikwityny, aby utworzyć łańcuch multiubikwityn. Takie poliubichinowane białka są rozpoznawane i degradowane przez duży, wielopodjednostkowy kompleks proteazy, zwany proteasomem.
Co kinazy robią z białkami?
Kinazy białkowe i fosfatazy to enzymy katalizujące przenoszenie fosforanów między ich substratami. Kinaza białkowa katalizuje przeniesienie fosforanu z ATP (lub GTP) na jego substraty białkowe, podczas gdy fosfataza białkowa katalizuje przeniesienie fosforanu z fosfoproteiny do cząsteczki wody.
Który enzym odpowiada za degradację białka?
Proteoliza to rozpad białek na mniejsze polipeptydy lub aminokwasy. Niekatalizowana hydroliza wiązań peptydowych jest niezwykle powolna i trwa setki lat. Proteoliza jest zazwyczaj katalizowana przez enzymy komórkowe zwane proteazami, ale może również zachodzić w wyniku trawienia wewnątrzcząsteczkowego.
Co się dzieje po aktywacji kinazy białkowej?
Kinaza białkowa A jest zaangażowanaw reakcji „walcz lub uciekaj” u ssaków. W tej odpowiedzi hormon adrenaliny powoduje produkcję cAMP, wtórnego przekaźnika. cAMP następnie aktywuje kinazę białkową A. Kinaza białkowa A następnie aktywuje kinazę fosforylazy, która kontynuuje szlak rozkładu glikogenu.
