Wywnioskowano, że insulina prawdopodobnie nie aktywuje PFK 2 poprzez zmiany w poziomach cAMP i efektorowych lub przez hamowanie zależnej od cAMP dysocjacji kinazy białkowej. Dane potwierdzają hipotezę, że insulina może działać poprzez aktywację fosfatazy PFK2.
Czy fosfofruktokinaza jest stymulowana przez insulinę?
Insulina stymuluje wiązanie fosfofruktokinazy do cytoszkieletu i zwiększa poziom glukozy 1,6-bisfosforanu w fibroblastach NIH-3T3, czemu zapobiegają antagoniści kalmoduliny.
Co jest aktywowane przez fosfofruktokinazę?
PFK1 jest allosterycznie aktywowany przez wysokie stężenie AMP, ale najsilniejszym aktywatorem jest 2,6-bisfosforan fruktozy, który jest również wytwarzany z fruktozo-6-fosforanu PFK2. W związku z tym obfitość F6P skutkuje wyższym stężeniem 2,6-bisfosforanu fruktozy (F-2,6-BP).
Jak insulina i glukagon regulują fosfofruktokinazę 1?
Insulina umożliwia wchłanianie glukozy i jej wykorzystanie przez tkanki. Tak więc glukagon i insulina są częścią systemu sprzężenia zwrotnego, który utrzymuje poziom glukozy we krwi na stabilnym poziomie. Precyzyjna regulacja PFK1 zapobiega jednoczesnemu występowaniu glikolizy i glukoneogenezy.
Co hamuje i aktywuje fosfofruktokinazę?
Cytrynian hamuje fosfofruktokinazę wzmacniając hamujące działanie ATP. … Fruktoza 2,6-bisfosforan aktywuje fosfofruktokinazę, zwiększając jej powinowactwo do 6-fosforanu fruktozy i zmniejszając hamujący wpływ ATP (rysunek 16.18).
