Inhibitory proteazy serynowej lub serpiny obejmują rodzinę białek, które antagonizują aktywność proteaz serynowych. Białka te hamują aktywność proteazy przez konserwatywny mechanizm obejmujący głęboką zmianę konformacyjną (jak opisano w Miranda i Lomas, 2006; Wang i wsp., 2008; oraz Ricagno i wsp., 2009).
Co robi inhibitor proteazy?
Inhibitory proteazy, które są jednymi z kluczowych leków stosowanych w leczeniu HIV, działają poprzez wiązanie się z enzymami proteolitycznymi (proteazami). To blokuje ich zdolność do funkcjonowania. Inhibitory proteazy nie leczą HIV. Ale blokując proteazy, mogą powstrzymać HIV przed samoreprodukcją.
Co to jest mechanizm proteazy serynowej?
Proteazy serynowe (lub endopeptydazy serynowe) to enzymy, które rozcinają wiązania peptydowe w białkach, w których seryna służy jako nukleofilowy aminokwas w miejscu aktywnym (enzymu). Są wszechobecne zarówno u eukariontów, jak i prokariontów.
Jak naprawdę działają proteazy serynowe?
Uważa się, że proteazy serynowe i inne enzymy działają zapewniając komplementarność elektrostatyczną do zmian w rozkładzie ładunków zachodzących podczas katalizowanych przez nie reakcji.
Czy inhibitory proteazy serynowej są konkurencyjne?
Zdecydowana większość inhibitorów proteazy to konkurencyjne inhibitory. Pomimo różnych celów i różnych mechanizmów hamowania, większość inhibitorów proteazy wiąże krytyczną częśćinhibitor w miejscu aktywnym w sposób podobny do substratu (Rysunek 2).
