Aminokwas cysteina ma wbudowaną grupę siarkową w swoim łańcuchu bocznym. Patrząc na różnicę elektroujemności wodoru i siarki, można ją uznać za niepolarny łańcuch boczny, ponieważ różnica elektroujemności jest mniejsza niż 0,5.
Co jest specjalnego w cysteinie?
DLACZEGO CYSTEINA JEST WYJĄTKOWA? Ponieważ ma bardzo reaktywną grupę sulfhydrylową w swoim łańcuchu bocznym. To stawia cysteinę w szczególnej pozycji, której nie można zastąpić ani zastąpić żadnym innym aminokwasem. Ponieważ mostki dwusiarczkowe utworzone przez reszty cysteiny są stałym składnikiem pierwotnej struktury białka.
Czy aminokwasy cysteiny są polarne?
Sześć aminokwasów ma łańcuchy boczne, które są polarne, ale nienaładowane. Są to seryna (Ser), treonina (Thr), cysteina (Cys), asparagina (Asn), glutamina (Gln) i tyrozyna (Tyr). Aminokwasy te zwykle znajdują się na powierzchni białek, co omówiono w module Proteins 2.
Jaki rodzaj wiązania ma cysteina?
Cysteina jest jedynym aminokwasem, którego łańcuch boczny może tworzyć wiązania kowalencyjne , dając mostki dwusiarczkowe z innymi łańcuchami bocznymi cysteiny: --CH2 -S-S-CH2--. Tutaj widać, że cysteina 201 z modelowego peptydu jest kowalencyjnie związana z cysteiną 136 z sąsiedniej nici β.
Do czego służy cysteina?
Cysteina jest nieistotnym aminokwasem ważnym do produkcji białka,oraz dla innych funkcji metabolicznych. Znajduje się w beta-keratynie. Jest to główne białko w paznokciach, skórze i włosach. Cysteina jest ważna w produkcji kolagenu.
